4.3. Соответствие боковых цепей аминокислот триплетам генетического кода
Настало время попытаться
ответить на вопрос, поставленный в конце раздела 2.3.: почему аминокислоты
соответствуют именно данным триплетам, а не иным?
Проведем сопоставление боковых цепей, отнесенных на
основе сформулированных понятий физическим операторам связности и
антиствязности, с таблицей триплетного генетического кода (рис. 38), полученной
путем преобразования треугольных матриц Суперматрицы в триплеты (раздел 3.3.).
|
Согласно
определению, данному в разделе
4.1., операторы анти-связности - это боковые цепи аминокислот
белка, препятствующие образованию водородной связи NiH...Oi-4=C. По своим свойствам это
должны быть неполярные аминокислоты. В
матрицах, описывающих ациклические конформации графа и белка, х3
= 0 (в парах переменных x3x4: блоки 00 <--- >C, 01 < --- > U) . Как мы упоминали ((раздел 4.2.), боковые цепи аминокислот,
функционирующие как операторы анти-связности,
принадлежат в генетическом коде к блокам триплетов C и U. Чтобы в этом убедиться, взгляните на рисунок 38. В блоке C, как следует из рисунка, находятся Pro ( пролин), Ala (аланин) - неполярные аминокислоты, не способные к образованию водородных связей, Ser (серин), Thr (треонин) - слабополярные аминокислоты,
образующие водородные связи с Oi-3=C. Аналогично, в блоке U расположены Leu (лейцин), Val (валин),
Phe (фенилаланин) и Leu (лейцин), Ile (изолейцин) и Met (метионин) -
неполярные аминокислоты, не способные к
образованию водородных связей. |
|
|
Согласно
разделу 4.1., операторы
связности - боковые цепи аминокислот, способствующие фиксации водородной
связи NiH...Oi-4=C. Эти боковые цепи должны быть способны к
образованию водородных связей. В матрице х3 = 1 (в парах переменных x3x4: блоки 10 <--- > G, 11 < --- > A), т.е. эти операторы воссоздают циклические 4-х звенные фрагменты белка. Боковые цепи
аминокислот, работающие как операторы связности ((раздел 4.2.), находятся в генетическом коде в блоках
триплетов G и A. В этих блоках триплеты с G и A во втором положении
кодируют полярные аминокислоты, которые способны образовать водородные связи Oi-4=C. В самом деле (рис. 38),
в блоке G находятся Arg (аргинин), Gly (глицин), Cys (цистеин)
и Trp (триптофан), а также Ser (серин)
и Arg (аргинин). В блоке A присутствуют аминокислоты His (гистидин) и Gln
(глютамин), Asp (аспарагиновая) и Glu (глютаминовая) кислоты, Tyr
(тирозин), Asn (аспарагин) и Lys
(лизин). |
|
|
Таким
образом, наблюдается полное соответствие групповых свойств аминокислот,
рассматриваемых как операторы анти-связности и связности, тем конформациям белка, которые
закодированы триплетами в блоках данной структуры генетического кода. |
Рис. 38. Таблица триплетного генетического кода. Показаны триплеты,
полученные путем кодирования треугольных матриц Суперматрицы, и соответствующие этим триплетам аминокислоты. |
Тем самым мы в общих чертах нашли ответ на
поставленный в начале раздела вопрос: почему
аминокислоты соответствуют именно данным триплетам, а не иным. Ответ таков: аминокислоты соответствуют тем триплетам,
которые кодируют конформации белка,
воссоздаваемые этими аминокислотами в роли физических операторов.
При рассмотрении боковых цепей аминокислот в разделе 4.2. Вы уже, вероятно, заметили, что по мере увеличения длины боковой цепи угол наклона водородной связи изменяется: у коротких боковых цепей он меньше 90о, у длинных - больше 90о. Это может означать, что боковые цепи разной длины могут создавать «тянущее усилие» в области связи NiH...Oi-4=C, направленное в различные стороны. Это наблюдение послужило отправной точкой для дальнейшего анализа этой области. Частично этот анализ, связанный с воссозданием симметричных конформаций 4-х звенного графа и белка, проведен в разделе 4.4.
