4.2.
Боковые цепи аминокислот как физические операторы
В этом разделе в
представленных таблицах все 20 аминокислот белков будут рассмотрены как
физические операторы. Экспериментально показать работу аминокислот в роли операторов
анти-связности пока, практически, никому не удавалось. Поэтому наши рисунки,
посвященные операторам анти-связности, по большей части, - это предположения.
Однако они учитывают как структурные особенности данной группы аминокислот, так
и их размеры.
ОПЕРАТОРЫ
АНТИ-СВЯЗНОСТИ |
||||
Пролин является иминокислотой
(атом азота находится в пятичленном цикле) и в принципе не может образовать
водородную связь с Oi-4=C. Занимает
первую строку блока С. |
|
|||
|
Аланин имеет очень короткую
боковую цепь, которая может экранировать атом азота, препятствуя образованию
водородной связи с Oi-4=C. Находится
во второй строке блока С. |
|||
|
Серин и треонин, как наблюдается в
структурах изученных белков, часто образуют водородную связь с Oi-3=C. В этом случае 4-х
звенный цикл не возникает. Они
занимают 3-ю и 4-ую строки блока С. |
|
||
|
Лейцин и валин - близкие аналоги.
Метильные группы боковых цепей могут перекрывать связь NiH...Oi-4=C. Находятся в 1-ой и 2-й
строках блока U. |
|
||
|
Аналогами лейцина и
валина являются также фенилаланин и изолейцин. Их боковые цепи также могут перекрывать связь NiH...Oi-4=C. Расположены в 3-ей и
4-ой строках блока U. |
|
||
Метионин является
серосодержащей аминокислотой и по своему действию, вероятно, близок к
изолейцину. Находится в 4-ой строке блока U. |
|
|||
Таким образом, все
аминокислоты, расположенные в блоках C и U, принципиально способны воссоздавать
открытые конформации пентафрагментов белка и пригодны для выполнения функций
операторов анти-связности |
||||
Группа аминокислот,
способных выполнять функции операторов связности, представлена на основе анализа
структур белков, изученных методом рентгеноструктурного анализа. Их
существование - реальный факт. Обратите внимание, как по мере увеличения длины боковой цепи
изменяется наклон водородных связей.
ОПЕРАТОРЫ СВЯЗНОСТИ |
|
Глицин не имеет боковой цепи
и легко образует 4-х звенный цикл - Gly1. Из-за легкой подвижности H Ni+1- C=O-группы часто образует
водородную связь Ni+1H...Oi-4=C, которая работает как
оператор связности (Gly2). Находится в блоке G. |
|
|
Боковые цепи серина и треонина образуют водородные
связи с Oi-4=C и могут способствовать формированию 4-х звенных циклов. Два серина принадлежат триплетам
из блока G, а треонин находится в
блоке C на границе с блоком G. |
|
|
Цистеин - серосодержащий аналог
серина. Его боковая цепь может участвовать в образовании 4-х звенных циклов. Находится в третьей
строке блока G. |
|
|
Боковые
цепи аспарагиновой
кислоты
и аспарагина структурно близки.
Образуют водородные связи с Oi-4=C. Находятся
в блоке A. |
|
|
Боковые цепи гистидина и триптофана содержат гетероциклы. Несмотря
на редкую встречаемость, обе они образуют водородные связи с Oi-4=C. Расположены,
соответственно, в блоках A и G. |
|
|
Глютаминовая
кислота
и глютамин являются структурными
аналогами аспарагиновой кислоты и аспарагина, также часто участвуют в
образовании водородных связей с Oi-4=C. Находятся
в блоке A. |
|
|
Боковые
цепи аргинина и лизина близки как по
структурным, так и по физическим свойствам. Несмотря
на большой размер, образуют водородные связи с Oi-4=C. Расположены,
соответственно, в блоках G и A. |
|
Тирозин имеет наиболее протяженную боковую цепь. Анализ более 300 структур
белков не выявил 4-х звенных циклов с одновременным образованием водородной
связи его боковой цепи с основной цепью. Обычно
обнаруживалось, что при образовании водородной связи боковой цепи с Oi-4=C водородная связь NiH...Oi-4=C была нарушена. Расположен
в блоке A. |
|
|
Таким образом,
практически все аминокислоты, которые могут претендовать на роль операторов
связности, находятся в блоках G и A. |
Итог
проведенному анализу боковых цепей аминокислот как физических операторов
подведен в разделе 4.3..