4.3. Соответствие боковых цепей аминокислот триплетам генетического кода

Настало время попытаться ответить на вопрос, поставленный в конце раздела 2.3.: почему аминокислоты соответствуют именно данным триплетам, а не иным?

 

Проведем сопоставление боковых цепей, отнесенных на основе сформулированных понятий физическим операторам связности и антиствязности, с таблицей триплетного генетического кода (рис. 38), полученной путем преобразования треугольных матриц Суперматрицы в триплеты (раздел 3.3.). 

 

 

Согласно определению, данному в разделе 4.1., операторы анти-связности - это боковые цепи аминокислот белка, препятствующие образованию водородной связи NiH...Oi-4=C. По своим свойствам это должны быть неполярные аминокислоты.

 

В матрицах, описывающих ациклические конформации графа и белка, х3 = 0

(в парах переменных x3x4: блоки  00 <--- >C, 01 < --- > U) .

 

Как мы упоминали ((раздел 4.2.), боковые цепи аминокислот, функционирующие как операторы анти-связности,  принадлежат в генетическом коде к блокам триплетов C и U. Чтобы в этом убедиться, взгляните на рисунок 38.

 

В блоке C, как следует из рисунка, находятся Pro ( пролин),  Ala (аланин)  - неполярные аминокислоты, не  способные к образованию  водородных связей, Ser (серин),  Thr (треонин) - слабополярные аминокислоты, образующие водородные связи с Oi-3=C.

 

Аналогично, в блоке U расположены Leu (лейцин), Val (валин), Phe (фенилаланин) и Leu (лейцин), Ile (изолейцин) и Met (метионин) - неполярные аминокислоты, не  способные к образованию  водородных связей.

 

 

 

 

Согласно разделу 4.1., операторы связности - боковые цепи аминокислот, способствующие фиксации водородной связи NiH...Oi-4=C. Эти боковые цепи должны быть способны к образованию водородных связей.

 

В матрице х3 = 1 (в парах переменных x3x4: блоки  10 <--- > G, 11 < --- > A), т.е. эти операторы воссоздают циклические 4-х звенные фрагменты белка.

 

Боковые цепи аминокислот, работающие как операторы связности ((раздел 4.2.), находятся в генетическом коде в блоках триплетов G и A.  В этих блоках триплеты с G и A во втором положении кодируют полярные аминокислоты, которые способны образовать водородные связи Oi-4=C.

 

В самом деле (рис. 38), в блоке G находятся Arg (аргинин), Gly (глицин), Cys (цистеин) и Trp (триптофан), а также  Ser (серин) и Arg (аргинин).

 

В блоке  A присутствуют  аминокислоты His (гистидин) и Gln (глютамин), Asp (аспарагиновая) и Glu (глютаминовая) кислоты, Tyr (тирозин),  Asn (аспарагин) и Lys (лизин).     

Таким образом, наблюдается полное соответствие групповых свойств аминокислот, рассматриваемых  как операторы анти-связности и связности, тем конформациям белка, которые закодированы триплетами в блоках данной структуры генетического кода.

Рис. 38. Таблица триплетного генетического кода.

 

Показаны триплеты,  полученные путем кодирования треугольных матриц Суперматрицы, и соответствующие этим триплетам аминокислоты.

Тем самым мы в общих чертах нашли ответ на поставленный  в начале раздела вопрос: почему аминокислоты соответствуют именно данным триплетам, а не иным.  Ответ таков: аминокислоты соответствуют тем триплетам, которые  кодируют конформации белка, воссоздаваемые этими аминокислотами в роли физических операторов.

 При рассмотрении боковых цепей аминокислот в разделе 4.2. Вы уже, вероятно, заметили, что по мере увеличения длины боковой цепи угол наклона водородной связи изменяется: у коротких боковых цепей он меньше 90о, у длинных - больше 90о. Это может означать, что боковые цепи разной длины могут создавать «тянущее усилие» в области связи  NiH...Oi-4=C, направленное в различные стороны. Это наблюдение послужило отправной точкой для дальнейшего анализа этой области.  Частично этот анализ,  связанный с  воссозданием симметричных конформаций 4-х звенного графа и белка, проведен в разделе 4.4.

На главную страницу

 

Hosted by uCoz