4.2. Боковые цепи аминокислот как физические операторы

В этом разделе в представленных таблицах все 20 аминокислот белков будут рассмотрены как физические операторы. Экспериментально показать работу аминокислот в роли операторов анти-связности пока, практически, никому не удавалось. Поэтому наши рисунки, посвященные операторам анти-связности, по большей части, - это предположения. Однако они учитывают как структурные особенности данной группы аминокислот, так и их размеры.

 

ОПЕРАТОРЫ АНТИ-СВЯЗНОСТИ

 

 

 

 

 

Пролин является иминокислотой (атом азота находится в пятичленном цикле) и в принципе не может образовать водородную связь с Oi-4=C.

 

Занимает первую строку блока С.

 

 

 

 

 

 

 

Аланин имеет очень короткую боковую цепь, которая может экранировать атом азота, препятствуя образованию водородной связи с Oi-4=C.

 

Находится во второй строке блока С.

 

 

 

 

Серин и треонин, как наблюдается в структурах изученных белков, часто образуют водородную связь с    Oi-3=C. В этом случае 4-х звенный цикл не возникает.

 

Они занимают 3-ю и 4-ую строки блока С.

 

 

 

 

 

 

 

 

Лейцин и валин - близкие аналоги. Метильные группы боковых цепей могут перекрывать связь

NiH...Oi-4=C.

 

Находятся в 1-ой и 2-й строках блока U.

 

 

 

 

 

 

Аналогами лейцина и валина являются также фенилаланин и изолейцин. Их боковые цепи также могут перекрывать связь NiH...Oi-4=C.

 

Расположены в 3-ей и 4-ой строках блока U.

 

 

 

 

 

 

 

Метионин является серосодержащей аминокислотой и по своему действию, вероятно, близок к изолейцину. Находится в 4-ой строке блока U.

 

 

Таким образом, все аминокислоты, расположенные в блоках C и U, принципиально  способны воссоздавать открытые конформации пентафрагментов белка и пригодны для выполнения функций операторов анти-связности

 

 

Группа аминокислот, способных выполнять функции операторов связности, представлена на основе анализа структур белков, изученных методом рентгеноструктурного анализа. Их существование - реальный факт. Обратите внимание, как по мере увеличения длины боковой цепи изменяется наклон водородных связей.

 

ОПЕРАТОРЫ СВЯЗНОСТИ

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Глицин не имеет боковой цепи и легко образует 4-х звенный цикл - Gly1.

 Из-за легкой подвижности H Ni+1- C=O-группы часто образует водородную связь Ni+1H...Oi-4=C, которая работает как оператор связности (Gly2).

 

Находится в блоке G.

 

 

 

 

 

 

 

 

Боковые цепи серина и треонина образуют водородные связи с Oi-4=C и могут способствовать формированию 4-х звенных циклов.

 

Два серина принадлежат триплетам из блока G, а треонин находится в блоке C на границе с блоком G.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Цистеин - серосодержащий аналог серина. Его боковая цепь может участвовать в образовании 4-х звенных циклов.

 

Находится в третьей строке блока G.

 

Боковые цепи аспарагиновой кислоты и аспарагина структурно близки. Образуют водородные связи с Oi-4=C.

 

Находятся в блоке A.

 

 

Боковые цепи гистидина и триптофана содержат гетероциклы. Несмотря на редкую встречаемость, обе они образуют водородные связи с Oi-4=C.

 

Расположены, соответственно, в блоках A и G.

 

 

Глютаминовая кислота и глютамин являются структурными аналогами аспарагиновой кислоты и аспарагина, также часто участвуют в образовании водородных связей с Oi-4=C.

 

Находятся в блоке A.

 

 

Боковые цепи аргинина и лизина близки как по структурным, так и по физическим свойствам.

Несмотря на большой размер, образуют водородные связи с Oi-4=C.

 

Расположены, соответственно, в блоках G и A.

 

 

 

 

 

Тирозин имеет наиболее протяженную боковую цепь. Анализ более 300 структур белков не выявил 4-х звенных циклов с одновременным образованием водородной связи его боковой цепи с основной цепью.

 

 

Обычно обнаруживалось, что при образовании водородной связи боковой цепи с Oi-4=C водородная связь NiH...Oi-4=C была нарушена.

 

Расположен в блоке  A.

 

 

Таким образом, практически все аминокислоты, которые могут претендовать на роль операторов связности, находятся в блоках G и A.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Итог проведенному анализу боковых цепей аминокислот как физических операторов подведен в  разделе 4.3..

 

На главную страницу

 

Hosted by uCoz